乳铁蛋白-金属相互作用：乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的第一晶体结构³⁺)分辨率为3.4º

A.K.夏尔马和T·P·辛格

乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的结构分析³⁺)显示该蛋白能够隔离不同大小和电荷的离子，尽管亲和力降低。

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水牛乳铁蛋白的结构采用303 K下生长的晶体，分辨率为2.5°，显示了N和C叶的不同方向

S.Karthikeyan公司,Paramasivam先生,S.Yadav公司,A.斯里尼瓦桑和T·P·辛格

水牛乳铁蛋白在277和303 K时的取向差异达9°。这两个温度下的畴取向是相同的。

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检查我的金属：高分子金属结合验证工具

H.郑,D.R.库珀,P.J.波列布斯基,I.G.沙巴林,K.B.搬运和W.小调

金属面验证工具检查我的金属将进行描述，并提供示例。

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不同分辨率的猪和兔血清转铁蛋白的晶体和分子结构分别为2.15和2.60 Au

D.R.霍尔,J.M.哈登,G.A.伦纳德,S.贝利,M.Neu公司,M.温和P.F.林德利

报道了兔和猪血清转铁蛋白的X射线结构，分辨率分别为2.6和2.15 Au。讨论了血清转铁蛋白比乳铁蛋白释放更多的铁的酸溶性。

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PA4063的结构和金属结合性能，PA4063是周质锌运输的新参与者铜绿假单胞菌

A.菲奥里略,A.巴蒂斯托尼,S.Ammendola公司,V.塞克利,S.里纳尔多,F.Cutruzzolá,N.德米特里和A.伊拉里

PA4063的结构和锌结合特性，PA4063是由铜绿假单胞菌给出了在缺锌条件下的实验结果。PA4063具有非经典的铁氧还蛋白样折叠。暴露出两个具有微摩尔亲和力的锌结合位点，它们位于结构的同一面上。载脂蛋白中两个无序的富含组氨酸的环有助于其中一个位点的锌配位。这些发现强烈表明PA4063在锌贩运中的作用，可能作为金属伴侣或运输系统的调节器。

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外源性物质对蛋白质分子金属结合特性的显著影响

N.诺维科娃,M.科瓦尔丘克,N.斯蒂芬娜,R.加伊努丁诺夫,E.Chukhrai公司和E.尤里埃娃

X射线驻波测量结果表明，蛋白质与金属离子结合的能力在外源性物质暴露下显著增强。

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2,4,6-三羟基苯甲酸配合物：分子内氢键对配体几何结构和金属结合模式的影响

从2,4,6-三羟基苯甲酸（H₄thba）已被合成，其结构包括离散的摩尔单元和链，以及二维和三维网络。分子内氢键正交的-H中的hydroxy组和carboxylate组_三thba公司^负极阴离子赋予配体刚性的几何形状，当与羧基的低碱度结合时，限制了金属结合模式的多样性。

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的站点2鼠疫耶尔森菌底物结合蛋白YfeA是一个动态的表面金属结合位点

C.D.拉德卡和S.G.Aller公司

这个鼠疫耶尔森菌底物结合蛋白YfeA含有两个多特异性金属结合位点，位点2能够与其他蛋白质分子协作进行蛋白质间金属配位。蛋白质间金属配位可以通过多种配位构型发生，并且可能具有足够的灵活性，能够将金属转移到多种金属结合蛋白。

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晶体结构鼠疫耶尔森菌毒力因子YfeA揭示了两个多特异性金属结合位点

C.D.拉德卡,L.J.德卢卡斯,L.S.威尔逊,M.B.劳伦斯,R.D.佩里和S.G.Aller公司

YfeA是一种底物结合蛋白，对鼠疫耶尔森菌，有两个多特异性金属结合位点，在感染期间可能发挥不同的作用。羧基末端的柔性叶表明，金属转移到结合伙伴需要结构重排。

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金属蛋白：根据氨基酸序列预测金属结合

O.葡萄牙语

蛋白质对金属离子的吸收可以根据氨基酸组成进行预测，方法是使用几个简化氨基酸字母的混合物，并使用机器学习方法，精确度为70-90%，具体取决于金属的类型。

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