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细菌病原体的增殖和致病需要铁。铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)是一种流行的革兰氏阴性条件致病菌,它利用免疫功能低下的宿主,编码大量蛋白质以吸收和利用铁。在这里,我们报告了PhuS的晶体结构,以前称为铜绿假单胞菌的细胞质血红素转运蛋白,在载脂蛋白和全形态中。与大肠杆菌O157:H7的同源物ChuS相比,血红素方向旋转了1800穿过α-γ轴,这可能解释了PhuS的一些独特功能特性。与之前的研究结果相反,血红素结合不会导致PhuS的整体构象改变。我们采用光谱分析和气相色谱CO测量来分析血红素降解,证明PhuS能够利用抗坏血酸或细胞色素P450还原酶-NADPH作为电子供体降解血红素,并且产生的CO是ChuS的5倍。添加过氧化氢酶会减缓,但不会阻止PhuS催化的血红素降解。通过光谱和质谱分析,我们确定了血红素降解的酶产物为verdoheme。这些数据综合起来表明,PhuS除了具有提议的血红素运输功能外,还是一种有效的血红素降解酶。

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使用位于法国格勒诺布尔的ESRF强大的ID16A“纳米成像”束线分析患有铁存储病Friedreich共济失调的人成纤维细胞的单个细胞。获得了无与伦比的绝对检测限,其中180个铁原子位于扫描模式下30 nm×50 nm的X射线束足迹内,为细胞亚细胞和细胞器水平的铁结构提供了独特的见解。从更广的角度来看,明亮的同步加速器光可以揭开亚细胞尺度上金属数量和复杂排列的面纱。

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的结构黑腹果蝇用X射线晶体学方法导出了氟他嗪(Dfh),并用核磁共振波谱进行了研究。晶体和溶液结构极为相似。核磁共振波谱也用于确定Dfh螺旋1和链1上的铁结合位置。

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卟啉大环表现出特征性的褶皱变形。中部Fe阳离子(位对称性2)以五倍的方式配位,卟啉核的四个吡咯N原子位于基位,一个氯原子(位对称2)位于顶端。

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通过模拟研究了氧化铁纳米颗粒中的反相边界。蒙特卡罗模拟确定了对自旋结构的强烈影响,而香港特别行政区-德拜散射方程模拟发现,相关峰展宽有助于识别实际样品中的APB。

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根据这项研究,可以观察到磁铁矿、赤铁矿和针铁矿之间的转变是固态的,新转变的针铁矿继承了以前晶体的晶体取向,结合对错误定位关系的观察,可以更好地认识到这一现象。

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铁(II)配合物正交的-三氮杂环戊烷1,4-二甲基三苯[b条,e(电子),小时][1,4,7]三氮杂环壬-2,5,8-三烯(第一层)由Fe[N(SiMe)制备)2]2二铁(II)络合物Fe2(第一层)4和单铁络合物(第一层)2铁(四氢呋喃)2通过添加或去除四氢呋喃(THF)可逆地相互转化。配体以不对称鞍形而非预期的碗状冠构象存在,防止螯合κ-与金属的配合。二铁络合物Fe2(第一层)4还进行了计算研究,以揭示键合和电荷。

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莱茵衣藻,铁水平由铁类似蛋白1(FEA1)严格控制。通过悬挂滴气相扩散法成功纯化并结晶了重组FEA1蛋白。利用长波长X射线(2.7º),采用天然硫SAD方法解决了相位问题。采用激光切割技术提高信噪比,并得出初始结构。

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两株嗜热细菌CeuE同源物的表达、表征和结构,嗜热脂肪地芽孢杆菌热葡萄糖苷副杆菌,以及它们的配体结合。这些蛋白质表现出更强的热稳定性和对有机化学物质的抗性;因此,这些嗜热同系物在利用CeuE家族开发人工金属酶方面具有优势。

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