可溶性无机焦磷酸酶（IPPase）催化无机焦磷酸（PPi）水解形成正磷酸盐（Pi）。这种酶的作用改变了总体平衡，有利于在许多依赖ATP的细胞过程中进行合成，例如在核酸聚合、辅酶和蛋白质的产生以及硫酸盐同化途径中。在低温和室温下测定了硫还原热球菌（Thermococcus thiodereducens）古老IPPase的两个中子晶体学（2.10-2.50 Au）和五个高分辨率X射线（0.99 Au-1.92 Au）结构。所确定的结构包括与Mg+2、Ca+2、Br-、SO2-2或PO4-2结合的重组IPPase，包括那些含有非水解和水解焦磷酸复合物的IPPase。所有晶体结构都提供了对应于无机焦磷酸盐水解不同阶段的活性位点快照。因此，设计了一个基于结构的IPPase催化模型，该模型显示了酶在活性位点内的低能构象、水合状态、运动和亲核性生成。
