β-桶蛋白是革兰氏阴性菌、线粒体和质体外膜的关键功能成分。它们介导跨膜转运，充当受体，参与细菌致病性。尽管它们起着至关重要的作用，但由OMP85家族β-桶膜蛋白介导的β-桶外膜蛋白的组装和膜插入仍然难以捉摸。大肠杆菌OMP85蛋白TamA[1]的晶体结构参与了自转运蛋白的生物生成，现在为β-桶膜蛋白组装提供了一个新的视角。蛋白质在脂质相中结晶，并使用微种子获得高质量的2.3Å衍射数据。TamA由一个16链跨膜β-桶和三个N端POTRA结构域组成。枪管在细胞外表面被保守的盖环封闭，盖环与枪管内壁的保守锁定区紧密相互作用。桶的C端β链形成一种不寻常的向内扭结，这为底物进入脂质双层创造了一个通道，并削弱了横向的串间连接。这些结构特征立即表明了基于桶扩张和侧向释放的自动转运器插入机制。基于所有核心元素的结构守恒[2]，该机制很可能与整个OMP85家族相关。
