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《水晶学报》。
(2014年)。
F类
70
,
1504-1507
https://doi.org/10.107/S2053230X14020962
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纳米复合物中Gαsα-螺旋畴的制备、结晶和初步X射线衍射
圣·特里斯特
,
A.沃尔科尼
,
E.请原谅
和
J.斯特亚特
建立了GαsAHD与特选纳米体CA9177复合物的结晶筛。
针对其中一种结晶条件收集了高分辨率(1.59º)数据集。
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《水晶学报》。
(2023).
D类
79
,
435-441
https://doi.org/10.107/S205979832300311X
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正常开放
接近
作为G蛋白偶联受体结晶伴侣的抗BRIL Fab的结构研究
H.宫城县
,
铃木先生
,
M.Yasunaga先生
,
H.阿萨达
,
岩手南部
和
J.斋藤
BRIL和抗BRIL抗体(SRP2070Fab)之间的复合物的结构已在高分辨率下测定。
本文详细阐明了BRIL与SRP2070Fab之间的相互作用,这可能有助于改善SRP2070 Fab作为膜蛋白结晶伴侣的功能。
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《水晶学报》。
(2018).
D类
74
,
655-670
https://doi.org/10.107/S2059798318008136
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从晶体包装中鉴定G蛋白偶联受体二聚体
R.E.斯坦坎普
对G蛋白偶联受体晶体结构中分子间相互作用的分析表明,二聚体主要有两种类型。
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《水晶学报》。
(2013).
D类
69
,
2287-2292
https://doi.org/10.107/S09074491301322X
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接近
分子替换在G蛋白偶联受体中的应用
A.C.克鲁斯
,
A.芒利克
,
B.K.科比尔卡
和
W.I.Weis公司
讨论了分子替换在求解G蛋白偶联受体结构中的应用,并详细描述了具体的例子。
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《水晶学报》。
(2011).
F类
67
,
1511-1515
https://doi.org/10.107/S1744309111042965
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FeoB G蛋白结构域N11A突变体的结构
M.-R.灰分
,
M.J.马赫
,
J.M.格斯
和
乔尔马卡先生
NFeoB的结构
嗜热链球菌
N11A突变已被确定为1.85μl分辨率。
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IUCrJ大学
(2019).
6
,
1106-1119
https://doi.org/10.107/S2052252519013137
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正常开放
接近
基于G蛋白偶联受体结构的X射线激光药物设计
A.伊斯琴科
,
B.斯塔克
,
G.W.韩
,
A.巴托克
,
A.西里亚耶娃
,
C.李
,
N.扎茨平
,
U.Weierstall公司
,
刘伟
,
E.南戈
,
T.纳卡内
,
R.田中
,
K.托诺
,
Y.Joti(约蒂)
,
岩手南部
,
I.莫莱斯
,
C.加蒂
和
V.切列佐夫
提出了一种利用连续飞秒晶体学快速测定G蛋白偶联受体共晶结构的方法。
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《水晶学报》。
(2020).
D类
76
,
1033-1049
https://doi.org/10.107/S2059798320011687
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接近
CXCL13的N末端长度和侧链组成影响结晶、结构和功能活性
小E·M·罗森伯格
,
J.赫林顿
,
D.拉贾塞卡兰
,
J.W.墨菲
,
G.黑豹
和
E.J.洛利斯
趋化因子CXCL13依赖其N末端进行信号传递,但微小的长度和侧链变化仍会导致蛋白质的激动形式。
两个晶体结构表明,蛋白质的N端和C端延伸都是高度柔性的,而蛋白质的核心结构域是刚性的。
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(2011).
D类
67
,
973-980
https://doi.org/10.107/S090744911039461
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一组来自FeoB G蛋白结构域的Switch I和Switch II突变结构
M.-R.灰分
,
M.J.马赫
,
J.M.格斯
和
M.Jormakka先生
NFeoB突变蛋白的五种结构
嗜热链球菌
已经确定并揭示了GTP结合如何诱导蛋白质中的结构域重排。
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《水晶学报》。
(2023).
D类
79
,
224-233
https://doi.org/10.107/S2059798323000931
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接近
晶格移位缺陷的视紫红质系列衍射强度校正
M.J.罗德里格斯
,
C.M.卡萨迪
,
T.韦纳特
,
V.Panneels公司
和
G.F.X.舍特勒
对晶格移位缺陷的串行晶体学衍射强度进行校正,可以解释时间分辨的串行飞秒晶体学数据,以探测脊椎动物视觉中的第一个分子运动。
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IUCrJ大学
(2022).
9
,
333-341
https://doi.org/10.107/S2052252522001907
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接近
腺苷a组成型活性突变体的晶体结构
2安培
受体
崔先生
,
Q.周
,
Y.Xu先生
,
Y.翁
,
D.姚明
,
S.赵
和
G.歌曲
组成型活性突变体I92N的结构揭示了腺苷a的传输开关区中的亲水网络
2安培
受体(A
2安培
AR)。
结合分子动力学模拟的结构表明,突变型I92N在存在或去除激动剂时保持中间状态,因此这揭示了其更高的基础活性。
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