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《水晶学报》。
(2014).
D类
70
,
2042-2052
https://doi.org/10.107/S1399004714011183
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正常开放
接近
BuD,一个用于基因组修饰的螺旋-环-螺旋DNA结合域
S.斯特拉
,
R.莫利纳
,
B.洛佩斯·门德斯
,
A.Juillerat公司
,
C.伯托纳蒂
,
F.达博西
,
R.Campos-Olivas公司
,
P.Duchateau先生
和
G.蒙托亚
报道了BurrH和BurrH–DNA复合物的晶体结构。
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《水晶学报》。
(2013).
D类
69
,
1707年-1716年
https://doi.org/10.107/S090744913016429
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AvrBs3-DNA复合物的结构为胸腺嘧啶的初始再认知机制提供了新的见解
S.斯特拉
,
R.莫利纳
,
I.叶菲门科
,
J.普列托
,
G.席尔瓦
,
C.伯托纳蒂
,
A.Juillerat公司
,
P.Duchateau先生
和
G.蒙托亚
报道了AvrBs3-DNA配合物的晶体结构。
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《水晶学报》。
(2016).
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72
,
473-479
https://doi.org/10.107/S2053230X16007512
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与其dsDNA靶标和三种催化金属离子复合的I-SceI核酸酶的结构
J.普列托
,
P.雷东多
,
N.梅里诺
,
M.维拉特
,
G.蒙托亚
,
F.J.布兰科
和
R.莫利纳
归巢核酸内切酶I-SceI的结构
酿酒酵母
已测定其与目标DNA和催化阳离子的络合物,揭示了双金属离子机制。
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《水晶学报》。
(2014).
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70
,
87-91
https://doi.org/10.107/S2053230X13033037
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新型模块化DNA结合蛋白BurrH的apo形式及其与靶DNA复合物的表达、纯化、结晶和初步X射线衍射分析
S.斯特拉
,
R.莫利纳
,
C.贝尔托纳蒂
,
A.朱埃拉特
和
G.蒙托亚
DNA-结合蛋白BurrH来自
根状芽孢杆菌
已被表达、纯化并结晶为载脂蛋白形式,并与其靶DNA复合。
报道了初步的X射线衍射分析。
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(2014).
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70
,
256-259
https://doi.org/10.107/S2053230X1400065X
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归巢核酸内切酶I-CvuI的结晶和初步X射线衍射分析
小球藻
与目标DNA复合
P.雷东多
,
N.梅里诺
,
M.维拉特
,
F.J.布兰科
,
G.蒙托亚
和
R.莫利纳
归巢核酸内切酶I-CvuI来自
普通梭菌
已经在与其靶DNA的复合物中表达、纯化和结晶。
报道了初步的X射线衍射分析。
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《水晶学报》。
(2020年)。
D类
76
,
729-735
https://doi.org/10.107/S2059798320008074
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HLTF-HIRAN结构域的结构及其在停滞复制叉回归中的功能意义
A.久崎
,
佐藤先生
和
H.桥本
基于HIRAN与双链DNA复合体的晶体结构,讨论了HIRAN对碱基序列依赖性识别的复制叉回归机制。
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《水晶学报》。
(2017).
F类
73
,
409-415
https://doi.org/10.107/S2053230X1700838X
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正常开放
接近
组装
新弗朗西斯菌
导向RNA和靶DNA复合物中的Cpf1内切酶
P.Alcón公司
,
G.蒙托亚
和
S.斯特拉
复合物的纯化、重组和结晶
新冠F.novicida
描述了带有CRISPR RNA和靶DNA的Cpf1。
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《水晶学报》。
(2018).
D类
74
,
585-594
https://doi.org/10.107/S2059798318007945
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接近
从高通量看细菌鞭毛马达的进化
就地
电子冷冻断层扫描和亚断层图平均
F.M.罗斯曼
和
M.比比
高吞吐量的使用
就地
综述了电子冷冻断层扫描和亚序列平均技术在研究细菌鞭毛运动结构和多样性方面的应用。
结合表型分析,这些信息可以用于更好地理解分子机器的进化。
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《水晶学报》。
(2015).
F类
71
,
986-992
https://doi.org/10.107/S2053230X15010389
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人谷氨酰胺环化酶的可溶性Y115E-Y117E变体是X射线和核磁共振筛选阿尔茨海默病抑制剂的有效靶点
F.迪比萨
,
C.波齐
,
M.Benvenuti先生
,
安德烈尼先生
,
G.马可尼
和
S.Mangani公司
人类谷氨酰胺环化酶的一种易于生产、可溶的变体已被证实可用于核磁共振和X射线晶体学筛选用于铅开发治疗神经退行性疾病的候选抑制剂。
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《水晶学报》。
(2014).
一个
70
,
98元
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用单分子和结构分析探讨蛋白质与DNA的相互作用
J.Jin(金)
,
T·廉
,
C.古
,
Y.Gao高
,
Y.太阳
,
X.S.谢
和
X.-D.苏
在蛋白质中,影响其功能的构象变化在过去几十年中得到了很好的研究,并被称为“变构效应”。
然而,在DNA-蛋白质相互作用中,由DNA-蛋白结合引起的DNA构象变化会影响附近的另一个DNA-结合蛋白的概念尚未得到很好的研究和理解。
结合结构生物学和单分子分析,我们现在可以通过DNA来探测和研究变构繁殖,这是DNA-蛋白质相互作用的一个基本特性,通过DNA的这种变构效应可以微调基因表达。
因此,一般来说,DNA构象变化应该被认真考虑并分析DNA与蛋白质的相互作用。
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