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DNA结合蛋白BurrH来自根瘤菌已被表达、纯化并结晶为载脂蛋白形式,并与其靶DNA复合。报道了初步的X射线衍射分析。

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归巢核酸内切酶I-CvuI来自普通梭菌已表达、纯化并与目标DNA复合结晶。报道了初步的X射线衍射分析。

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归巢核酸内切酶I-SceI的结构酿酒酵母已测定其与目标DNA和催化阳离子的络合物,揭示了双金属离子机制。

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复合物的纯化、重组和结晶F.诺维达描述了带有CRISPR RNA和靶DNA的Cpf1。

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基于HIRAN与双链DNA复合物的晶体结构,讨论了HIRAN对核碱基序列独立识别的复制叉回归机制。

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《水晶学报》。(2014年)。一个70,98元
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在蛋白质中,影响其功能的构象变化在过去几十年中得到了很好的研究,并被称为“变构效应”。然而,在DNA-蛋白质相互作用中,由DNA-蛋白结合引起的DNA构象变化会影响附近的另一个DNA-结合蛋白的概念尚未得到很好的研究和理解。结合结构生物学和单分子分析,我们现在可以通过DNA来探测和研究变构繁殖,这是DNA-蛋白质相互作用的一个基本特性,通过DNA的这种变构效应可以微调基因表达。因此,一般来说,DNA构象变化应该被认真考虑并分析DNA与蛋白质的相互作用。

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I-Dmo-I是一种来自古生物的具有良好特征的归巢核酸内切酶运动性脱硫球菌.该酶在大肠杆菌在钙存在下I-Dmo-I与其DNA靶标复合体的结晶实验2+和镁2+得到了适合X射线衍射分析的晶体。

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主要的冷休克蛋白枯草芽孢杆菌溶钙芽孢杆菌是被描述为结合单链核酸的小寡核苷酸/寡糖结合折叠蛋白。在这里,它们在脱氧六核苷酸(dT)的存在下结晶6.

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