水解α-1,6糖苷键的I型热活性普鲁兰酶的结晶和初步X射线晶体学研究pennivorans铁杆菌静脉5

J.H.G.勒宾,C.贝托尔多,G.蒂贝林,J.T.安徒生,F.达夫纳,G.安特拉尼基安和R.拉登斯坦

F.宾夕法尼亚I型静脉普鲁兰酶在抑制剂β-环糊精存在下结晶。晶体属于空间群P（P）2₁2₁2₁，带有单位-细胞参数一=76.8，b条= 96.2,c（c）=98.5º，使用同步辐射衍射到2.2º，并且在不对称单元中包含一个单体。

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诱导fit环与细胞活性的关系肺炎克雷伯菌普鲁兰酶

N.萨卡,D.马勒,H.岩本,N.高桥,K.Mizutani公司和B.米卡米

包括普鲁兰酶中催化酸/碱残基Glu706在内的活性位点环（残基706–710）的诱导fit运动肺炎克雷伯菌通过突变和结构分析检测了糖苷水解酶家族13亚家族13的（KPP）。重组普鲁兰酶的结构和活性分析肺炎克雷伯菌ATCC 9621（rKPP）及其G680L突变体表明，残基680的侧链对无配体形式的环706–710的构象变化很重要，导致底物的结合亲和力发生改变。

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阐明肺炎克雷伯菌普鲁兰酶和环糊精

N.萨卡,H.岩本,D.马勒,N.高桥,K.Mizutani公司和B.米卡米

晶体结构肺炎克雷伯菌普鲁兰酶（KPP）与α-、β-或γ-环糊精复合物的测定分辨率约为1.98–2.59μl。环糊精与CBM41和KPP的活性位点相互作用。在活性部位，Phe746与环糊精环的内腔相互作用。β-环糊精对KPP的强烈抑制是由于β-环糊与Phe746侧链之间的优化相互作用所致。重组普鲁兰酶及其F746A变异体的结构和动力学参数揭示了Phe746在环糊精选择性结合中的重要性。

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γ蛋白杆菌α-碳酸酐酶的结构和生物物理特性克氏硫微螺旋体XCL-2：一氧化碳工程耐热酶的见解₂扣押

N.A.迪亚斯·托雷斯,B.P.马洪,C.D.布恩,M.A.皮纳德,C.图,R.Ng公司,M.Agbandje-McKenna先生,D.西尔弗曼,K.斯科特和R.麦肯纳

γ蛋白杆菌α-碳酸酐酶（α-CA）的晶体结构克氏锥虫XCL-2的分辨率已确定为2.6º，并揭示了其具有人类α-CA中未见的热稳定性和pH稳定性的特征。

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一种I型普鲁兰酶C区碳水化合物结合的结构基础巴伦戈氏巴氏杆菌

P.黄,吴圣美（S.Wu）,S.杨,问燕和Z.江

PbPulA的晶体结构为GH家族13普鲁兰酶结构域C和CBM48的功能性碳水化合物结合作用提供了首次实验证据。

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从宏基因组文库克隆的一种新的耐热酯酶EstE1的结晶和初步X射线晶体学分析

J.-S.拜恩,J.-K.Rhee（李嘉诚）,D.U.金,J.-W.哦和H.-S.Cho先生

在C末端带有组氨酸标签的重组EstE1蛋白在大肠杆菌菌株BL21（DE3），然后通过亲和层析纯化。然后在290 K下通过悬挂滴气相扩散法使蛋白质结晶。

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锰超氧化物歧化酶的第一晶体结构葡萄球菌

D.S.雷东尼格鲁,H.吉田,阿鲁姆萨里沙河,S.Kamitori公司和W.T.伊斯马亚

本文首次描述了该属锰超氧化物歧化酶的晶体结构葡萄球菌.马葡萄球菌和枯草芽孢杆菌MnSOD具有不同的热稳定性和化学稳定性。略为不同的结构马蹄沙鼠MnSOD可以解释稳定性的差异。

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高温四聚体结构β-葡萄糖苷酶突变体的结构分析

M.Nakabayashi先生,M.Kataoka先生,Y.三岛,前野洋介和石川克郎（K.Ishikawa）

将四聚β-葡萄糖苷酶转化为二聚状态的替代突变可提高其晶体质量。

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β的结晶和初步X射线晶体学分析-N个-乙酰氨基葡萄糖苷酶CbsA来自那不勒斯热藻

B.Y.Yoon先生,焦立中,H.R.月亮,J.Cha先生和N.-C.哈

来自的CbsA那不勒斯锥虫已经结晶。采集的原始数据分辨率为2.0º。

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普鲁兰酶的过度表达、纯化及初步X射线分析枯草芽孢杆菌应变168

D.马勒,T.伊藤,W.桥本,K.村田,S.Utsumi公司和B.米卡米

这个美国运通常见孢子形成菌普鲁兰酶基因的研究枯草杆菌菌株168已被克隆，在大肠杆菌，纯化并结晶。

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