cAMP是一种重要的次级信使分子，广泛分布于所有生物界，而cGMP通常被认为仅限于真核生物。最近，已提供了中心红螺菌cGMP信号传导的确凿证据，并提出cGMP也可以通过未知机制适应向不同输出传递信息。虽然过去已经对cAMP与其受体蛋白CRP之间的结合结构和功能进行了很好的研究，但目前尚不清楚原核cGMP结合蛋白复合物的结构。在这里，我们首次测定了植物病原菌野油菜黄单胞菌（Xcc）的cGMP受体晶体结构，分辨率为2.2º。新的cGMP受体Xcc0249属于CRP/FNR家族蛋白，包含一个环核苷酸结合域（cNBD）和一个GGDEF域，并表现出较强的cGMP-结合和二鸟苷酸环化酶活性。研究发现，导致cGMP与Xcc0249结合的关键氨基酸残基的突变可显著降低Xcc的生物膜形成和毒力。等温量热法（ITC）测量表明，Xcc0249可以优先与cGMP结合，亲和力（KD:2.93E-7）比cAMP（KD:1.79E-5）强得多。还发现cGMP与Xcc0249结合可以增强GGDEF二鸟苷酸环化酶的活性，这意味着cGMP具有更广泛的功能作用，并且可能在细菌中cGMP和c-di-GMP相互作用网络之间存在联系。参考文献
