四聚α-碳酸酐酶的结构嗜氨热弧菌揭示了围绕分子间二硫化物形成的核心，有助于其热稳定性

嗜热细菌α-碳酸酐酶的热稳定性氨化T这取决于亚单位内二硫键的形成以及四聚体分子中心独特的亚单位间二硫/赖氨酸核心。与大多数α-碳酸酐酶不同，这种酶对第页-乙酸硝基苯基酯，这被认为是由于其增加的结构刚性。

嗜热细菌中第一种二聚酶“极端α-碳酸酐酶”的X射线结构黄石硫氢锑YO3AOP1公司

本文描述了一种新型的“极端α-碳酸酐酶”SspCA的晶体结构，阐明了其在高温下发挥作用的因素。

本文介绍了低温保护剂对碳酸酐酶II（CA II）动力学的影响以及临床使用的抑制剂乙酰唑胺（AZM）对其的抑制作用。

α-碳酸酐酶来自幽门螺杆菌已通过悬挂滴气相扩散法进行纯化和结晶。衍射数据集已收集到1.7º的分辨率。

测定了乙酰唑胺（AZM）与人碳酸酐酶II（CA II）的晶体结构，其分辨率为1.1º。AZM和甘油在活性部位的共同结合表明可能开发出同工酶特异性CA抑制剂。

快速酶碳酸酐酶的研究现已扩展到高CO下的结晶分析₂压力来检查水分子在催化的不同步骤中的运动。综合观察结果似乎很好地解释了催化的速率。

GK2848的表达、纯化、表征和结晶卡氏G.kaustophilus卡氏G.kaustophilus卡氏G.kaustophilus卡氏G.kaustophilus卡氏G.kaustophilus卡氏G.kaustophilus描述了。晶体衍射到2.70º的分辨率。

含二硫HCAII（dsHCAII）的X射线晶体结构已被解析为1.77º分辨率，并表明成功氧化了半胱氨酸键，同时保留了理想的活性位几何结构。

报道了布洛芬（一种常见的非甾体抗炎药）与锌金属酶人碳酸酐酶II（hCA II）复合物的X射线晶体结构。此外，还介绍并讨论了布洛芬和其他羧酸类化合物的hCA II抑制谱。

测定了人碳酸酐酶Ⅱ与甲唑酰胺配合物的室温X射线/中子结构。这项研究对药物结合时酶活性部位内发生的氢键变化提供了新的见解，包括残基和水的氢原子方向的变化，以及观察到的水的置换。

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