P.F.林德利,M.巴贾杰,R.W.埃文斯,R.C.加勒特,S.S.哈斯奈,H.乔蒂,P.库泽,M.Neu公司,K.帕特尔,R.萨拉,R.奇怪和A.沃尔顿 用蛋白质结晶技术以2.3º的分辨率阐明了通过完整蛋白质的蛋白水解获得的鸭卵转铁蛋白含铁18kDa片段的分子结构。这种结构支持完整蛋白质中的铁吸收机制，即协同（bi）碳酸盐阴离子结合后，金属与开放构型中的叶结合。在这些阶段之后，天冬氨酸残基除了作为铁的配体之外，还通过形成畴间氢键相互作用而起到进一步关键作用的结构域闭合。对已知人类变种的C末端叶的建模研究突出了这一重要的双重作用。在该变体中，甘氨酸被精氨酸残基突变使天冬氨酸能够形成离子对，并降低其对金属结合和结构域闭合的有效性。18kDa片段的X射线结构有力地表明，存在于完整蛋白质的铁结合位点并由第二结构域间连接链产生的组氨酸残基已在制备蛋白水解过程中被去除。
