由于抗冻蛋白（AFP）超家族的结构同源性较低，目前AFP的分类标准尚不明确。新鉴定的冰结合蛋白（IBP），以AFP的功能命名，具有与冰相互作用的类似结构特征和功能。真核微生物Typhulaishikariensis（TisAFP）和Leucosporidium sp.（LeIBP）的IBP的鉴定和特性表明，它们都是糖基化的，在结合位点（IBS）上具有不规则的基序。IBP共享一个独特的右手β-螺旋，这提供了宽范围相互作用表面的优势。另一个由南极细菌冷黄杆菌PSI编码的IBP被测定为2.1°分辨率，以了解其结冰机制。与LeIBP和TisAFP的结构不同，FfIBP的结构显示在α2和α4之间的环区（覆盖区）存在分子内二硫键。在结构细化过程中，在Cys107和Cys124之间观察到这种二硫键的电子密度，Cys107与Cys124的Cβ–Cβ距离为3.9º。通过序列比对和IBP的结构比较，我们在IBP中定义了两组，这取决于α2和α4环区域之间的序列差异以及二硫键的存在。此外，为了研究覆盖区对FfIBP活性和稳定性的影响，我们测定了FfIBP和LeIBP覆盖区互换突变体的晶体结构并测量了其热稳定性（mFfIBP-mLeIBP）。在热变性实验中，很明显，FfIBP的封头区域比LeIBP的更稳定，对IBP的整体稳定性很重要，尽管它与防冻活性没有直接关系。
