Crystal structure of phosphoribulokinase from Synechococcus sp. strain PCC 6301

Bracher, A.; Hayer-Hartl, M.; Wilson, R.H.

doi:10.1107/S2053230X19002693

磷酸二激酶的晶体结构聚回声球菌sp.菌株PCC 6301

磷酸激酶（PRK）催化ATP依赖的5-磷酸核酮糖磷酸化，生成1,5-二磷酸核酮酮糖。在光合作用过程中，对光反应的调节控制着碳的固定。这里是蓝藻中PRK的晶体结构聚回声球菌提出了sp.应变PCC6301。该酶为二聚体，具有α/β折叠，其核心为18链β片。有趣的是，在Cys40和P环残基Cys18之间发现了一个二硫键，揭示了PRK活性氧化还原失活的结构基础。第二个二硫键似乎使二聚体界面僵化，因此可能有助于适配器蛋白CP12和甘油醛-3-磷酸脱氢酶的调节。

关键词：磷酸布洛激酶;Calvin–Benson–Bassham循环;光合作用;暗反应;氧化还原调节;转移酶.

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可移植文档格式（PDF）文件https://doi.org/10.107/S2053230X19002693/no5156sup1.pdf
补充图。

PDB参考：氧化还原抑制的磷酸激酶聚回声球菌sp.菌株PCC 6301，6hzk;渗透酸衍生物，6hzl

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