尾部噬菌体和疱疹病毒的基因组包装马达是由一个大（TerL）和一个小（TerS）端粒酶亚基的几个拷贝形成的多亚单位蛋白质复合体。马达在空前体衣壳的门户蛋白顶点瞬时组装，为病毒DNA的能量依赖性包装提供动力。与基因组包装相关的ATP酶和核酸酶活性都存在于TerL中。噬菌体P22中TerL的结构研究受到了该酶构象灵活性及其对蛋白水解敏感性的阻碍。在此，筛选了一个无偏见的合成噬菌体展示Fab文库，并鉴定了一组抗P22 TerL的高亲和力Fab。这导致了一种重组抗体片段Fab4的发现，它在TerL的N末端以平衡解离常数结合33-氨基酸α螺旋发夹K（K）d日共71.5亿M（M）结合在TerL表位（TLE）上的1.51μl分辨率的Fab4晶体结构，以及未连接Fab4的1.15μl分辨率晶体结构（Fab的最高分辨率），阐明了这种新型螺旋表位的识别原理。TLE在不对称单元中采用了两种不同的构象，埋置高达12502Fab4中的溶剂可及表面。TLE识别主要由Fab4重链（CDRH3）第三互补决定区的构象变化介导，这些构象变化在表位结合时发生。研究表明，TLE可以在靶蛋白的N末端遗传引入，在那里它保持与Fab4的高亲和力结合。
