的晶体结构L（左）-高温古菌中的天冬酰胺酶霍里克希热球菌（PhA）由多波长反常衍射（MAD）法测定，并通过晶体学方法将分辨率细化至2.16ºR（右）因子和自由R（右）因子分别为21.1%和25.3%。这是第一份关于I型三维结构的报告L（左）-天冬酰胺酶。这些酶被称为细胞溶质L（左）-底物亲和力低于II型的天冬酰胺酶L（左）-天冬酰胺酶。虽然PhA的整体褶皱与特征鲜明的II型结构密切相关L（左）-还检测到天冬酰胺酶的结构差异。PhA形成一个同二聚体，对应于II型同四聚体的一半L（左）-天冬酰胺酶。活性部位的结构比较表明，除了识别底物氨基的两个残基外，大多数催化残基都是保守的。此外，在所谓的“活性部位柔性环”中发现了显著的结构差异。在PhA中，该环通过β发夹形成以及与从形成PhA二聚体的其他亚单位衍生的I型特异性α螺旋区的精心交互作用而稳定。II型酶的柔性环被认为是通往活性位点的活动门。因此，在PhA结构中观察到的回路稳定性可能会限制底物对活性位点的访问。
