逆转录病毒蛋白酶（RP）因其在逆转录病毒颗粒成熟过程中的关键作用而备受关注。RP是必需的同型二聚体，在两个瓣环下的两个天冬氨酸（DTG三联体）周围建立了一个类似胃蛋白酶的活性位点，激活水分子，如亲核细胞。梅森-辉瑞猴病毒（M-PMV）是逆转录病毒中唯一的病毒，因为其蛋白酶在单体形式下也稳定，这一点已由13kDa蛋白变体（M-PMV-PR）的现有晶体结构及其先前的生化特征证实。在本研究中，M-PMV PR的两个突变体D26N和C7A/D26N/C106A与肽模拟抑制剂在复合体中结晶，一个突变体（D26N）在没有抑制剂的情况下结晶。晶体结构的分辨率分别为1.6、1.9和2.0Ω。与之前的研究不同，所有新结构都具有典型的二聚体形式的逆转录病毒蛋白酶。二聚体内的原生质体主要在瓣环区不同，在载脂蛋白结构中观察到最极端的情况，其中一个瓣环定义明确，而另一个瓣圈不由电子密度定义。使用polder图谱评估了抑制剂分子在复杂结构中的存在，但它们构象的一些细节仍然模糊不清。在所有呈现的结构中，活性位点包含一个水分子，它深深地埋藏在Asn26-Thr27-Gly28三元原聚体之间。这种水分子不仅在反胃蛋白酶中是完全独特的，而且在一般天冬氨酸蛋白酶中也是如此。C7A和C106A突变不影响蛋白质的构象。Cys106残基正确地放置在二硫键交联的同二聚体界面区域，但结晶实验的还原条件阻止了S-S键的形成。Proteopedia网站上提供了动画交互式3D补体（I3DC）http://proteoppedia.org/w/期刊：Acta_Cryst_D:S205979831901355.
