TcpG酶是革兰氏阴性病原体产生的周质蛋白霍乱弧菌TcpG对于生产ToxR调节蛋白（包括毒力因子菌毛蛋白和霍乱毒素）至关重要，因此是开发新型抗毒药物的目标。这里，使用低温冷却晶体报告了TcpG的1.2º分辨率晶体结构。该结构与之前根据室温下测量的数据以2.1º分辨率测定的晶体结构进行了比较。新的晶体结构是第一个以足够高的分辨率求解的DsbA晶体结构，允许在模型中包含精细的H原子。还报道了TcpG的氧化还原特性，从而可以将其氧化还原酶活性与其他DSB蛋白进行比较。的定义功能之一大肠杆菌DsbA酶是其不稳定的二硫化物，这也存在于TcpG中。本文提供的数据为这种酶的结构和氧化还原特性提供了新的见解，表明在大肠杆菌DsbB和DsbA很可能在TcpG中保守，并且靠近提议的DsbB结合位点的β5–α7环是柔性的，这表明TcpG的紧张氧化构象可能是活性位点短接触的结果，该活性位点由二硫键形成诱导，并通过还原而缓解。
