羧肽酶1的结晶和初步X射线分析嗜热菌

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体细胞血管紧张素转换酶（ACE）是一种不寻常的双域双活性位点结构，因其在心血管病理生理学中的作用而广为人知。这两个结构域（指定为N和C）55%相同，并且每个结构域都包含具有重叠但不同底物偏好的相似活性位点。虽然两者在体外都能将血管紧张素I转化为血管紧张素II，但目前的证据表明，C结构域在体内起主导作用。N域位点在体内使血液调节和抗纤维化肽AcSDKP失活，尽管其意义尚不清楚。然而，这两个结构域特征的差异可能导致不同的上下文依赖性活性，其他含有串联重复的酶也是如此。通过域间合作性和结构稳定性的结合，N结构域也可能在调节C结构域活性中发挥作用。ACE与其结构同源物的比较揭示了肽酶活性的保守性和与活性位点断裂有关的趋势。最近关于ACE活性位点突变体的工作，该突变体包含一个或多个关键残基，被来自另一结构域的同源残基取代，合成结构域选择性抑制剂，以及每个结构域与此类抑制剂的共晶结构，已导致更好地解析结构域选择性的基础，并应能够设计具有不同药理特征的下一代结构域选择性抑制剂。

蛋白质水解是细胞发育和生存的一个非常关键的过程。基因组序列数据可用于估计不同生物体的蛋白水解库存。在这篇综述中，我们利用高温古菌柯达卡拉热球菌的基因组序列数据，对该微生物的蛋白质水解进行了概述。概述基于那些已被鉴定的肽酶，以及已被鉴定但尚未鉴定的假定肽酶。与细菌相比，古菌中的蛋白水解酶数量很低。通过对基因组序列数据的分析，我们试图确定柯达卡拉氏锥虫是如何通过使用如此少量的蛋白质清除剂来维持其生命周期和其他过程的，同时在蛋白质变性几率很高的高温下进行窝藏。