跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.1998年9月;11(9):761-7.
doi:10.1093/蛋白质/11.9.761。

阿尔茨海默病Abeta1-42肽的分子模拟

附属公司

阿尔茨海默病Abeta1-42肽的分子模拟

M O Chaney先生等。 蛋白质工程. 1998年9月.

摘要

阿尔茨海默病Abeta1-42肽的三维结构通过序列同源性、穿线方法和实验观察进行了预测。Abeta分子显示了一个希腊关键基序,带有四条反平行的β链。为了屏蔽热力学上不利的区域,两个Abeta分子相互作用,生成具有亲水表面和疏水核心的β-桶结构。二聚体的N端结构域形成缝隙,非极性C端被容纳在其中,形成直径为27x32 a的球状结构。或者,两个相对的二聚体的C末端结构域可以延伸形成反平行的β-片。这些积木的堆积产生了螺旋状的原丝。为了创造一个热力学上更有利的结构,三个原丝结合成一个右手三螺旋,与一个疏水性β-片完全被由残基1-28构成的亲水性β-桶包围。两条三重螺旋链可以进一步结合成右手淀粉样蛋白丝。虽然我们的模型没有达到所有预期的标准,但它显示了一系列自然处理的结构特征,这是利用合成Abeta肽进行的其他生物物理研究所揭示的。这些特征在Abeta-topology、纤维形成和细胞毒性方面具有功能意义。该模型还表明,Abeta可能不是以热力学稳定的构象存在,而是作为亚稳态二聚体结构的集合,其中一些结构能够生成扩展的C端反平行β-片,这对促进纤维生成至关重要。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

出版物类型

LinkOut-更多资源