Structure-function studies on small heat shock protein oligomeric assembly and interaction with unfolded polypeptides

doi:10.1074/jbc.272.39.24646

.1997年9月26日；272(39):24646-56.

doi:10.1074/jbc.272.39.24646。

小分子热休克蛋白寡聚体组装及其与未折叠多肽相互作用的结构功能研究

M R勒鲁¹, R梅尔基, B戈登, G Batelier公司, E P Candido公司

附属公司

PMID： 9305934
内政部： 1074年10月10日/jbc.272.39.24646

免费文章

小分子热休克蛋白寡聚体组装及其与未折叠多肽相互作用的结构功能研究

M R勒鲁等。生物化学杂志. 1997.

免费文章

.1997年9月26日；272(39):24646-56.

doi:10.1074/jbc.272.39.24646。

作者

M R勒鲁¹, R梅尔基, B戈登, G Batelier公司, E P Candido公司

附属

¹加拿大不列颠哥伦比亚大学生物化学与分子生物学系，加拿大不列塔尼哥伦比亚省温哥华市，V6T 1Z3。

PMID： 9305934
内政部： 1074年10月10日/jbc.272.39.24646

摘要

小热休克蛋白（smHSP）和α-晶体蛋白基因编码一个12-43-kDa蛋白家族，这些蛋白组装成大的多聚体结构，通过阻止蛋白质聚集发挥伴侣作用，并包含一个称为α-晶体结构域的保守区域。在这里，我们报道了秀丽隐杆线虫HSP16-2的结构和功能特征，这是一种仅在应激条件下产生的16-kDa smHSP。沉淀速度、排阻色谱、，对野生型HSP16-2和五种衍生物的交联分析表明，α-结晶蛋白结构域之后的N-末端结构域而不是大部分C-末端延伸对于smHSP低聚成高分子量复合物是必不可少的。HSP16-2的N末端被发现埋藏在复合物中，复合物可以容纳每个亚单位至少额外的4-kDa异源序列。对HSP16-2与荧光标记和放射性标记的肌动蛋白和微管蛋白相互作用的研究表明，这种smHSP对聚集途径早期形成的未折叠中间产物具有高亲和力，但没有明显的底物特异性。此外，野生型和C末端突变的HSP16-2都可以通过抑制柠檬酸合成酶的热诱导聚集而发挥分子伴侣的作用。综上所述，我们关于HSP16-2和我们最近表征的一种独特的12.6-kDa smHSP的数据表明，多重聚合是smHSPs与未折叠蛋白相互作用以及伴侣活性的先决条件。

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