Autophosphorylation-dependent protein kinase phosphorylates Ser25, Ser38, Ser65, Ser71, and Ser411 in vimentin and thereby inhibits cytoskeletal intermediate filament assembly

doi:10.1007/BF01901533

.1994年8月；13(6):517-25.

doi:10.1007/BF01901533。

自身磷酸化依赖性蛋白激酶磷酸化波形蛋白中的Ser25、Ser38、Ser65、Ser71和Ser411，从而抑制细胞骨架中间丝组装

T J Huang（T J黄）¹, T T李, W C Lee公司, Y K赖, J S于, S D杨

附属公司

PMID： 7832980
内政部： 2007年10月10日/BF01901533

自身磷酸化依赖性蛋白激酶磷酸化波形蛋白中的Ser25、Ser38、Ser65、Ser71和Ser411，从而抑制细胞骨架中间丝组装

T J Huang（T J黄）等。蛋白质化学杂志. 1994年8月.

.1994年8月；13(6):517-25.

doi:10.1007/BF01901533。

作者

T J Huang（T J黄）¹, T T李, W C Lee公司, Y K赖, J S于, S D Yang公司

附属

¹国立清华大学生物医学与生命科学研究所，台湾新竹。

PMID： 7832980
内政部： 2007年10月10日/BF01901533

摘要

自磷酸化依赖性蛋白激酶被鉴定为一种有效的波形蛋白激酶，每摩尔蛋白质含有2摩尔磷酸盐，并在波形蛋白中生成五个主要磷酸化位点。通过高效液相色谱、连续人工Edman降解和直接肽序列分析进行的色氨酸磷酸肽图谱显示，Ser-25、Ser-38、Ser-65、，氨基末端结构域中的Ser-71和羧基末端结构域的Ser-411是该激酶磷酸化的波形蛋白中的磷酸化位点，表明自身磷酸化依赖性蛋白激酶是一种有效且独特的波形素激酶。功能研究进一步揭示，电子显微镜分析表明，通过自磷酸化依赖性蛋白激酶磷酸化波形蛋白可以完全抑制细胞骨架中间丝的聚合和组装。总之，这些结果提供了初步证据，表明自磷酸化依赖性蛋白激酶可能作为波形蛋白激酶发挥作用，参与细胞骨架系统的结构-功能调节。这些结果也支持这样的观点，即这种环核苷酸和钙非依赖性蛋白激酶可能作为一种多底物/多功能蛋白激酶发挥作用，参与调节多种细胞功能。

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