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比较研究
.1993年11月;123(3):691-705.
doi:10.1083/jcb.123.3.691。

连丝蛋白结构域的功能分析:与角蛋白和波形蛋白中间丝网络相互作用的规范

附属公司
比较研究

结蛋白激酶结构域的功能分析:与角蛋白和波形蛋白中间丝网络相互作用的规范

T S斯坦彭贝克等。 J细胞生物学. 1993年11月.

摘要

我们之前证明,当在组织培养细胞中过度表达时,含有羧基末端的截短的结蛋白I(DPI)分子与角蛋白和波形蛋白中间丝(IF)网络特异性结合并破坏两者(Stappenbeck,T.S.和K.J.Green.J.Cell Biol.116:1197-1209)。这些实验表明,DP羧基末端结构域直接或间接参与了IF与桥粒的连接。使用类似的方法,我们现在已经研究了体外表达的全长DPI在培养细胞中的行为。此外,我们还进一步剖析了DPI羧基末端促进与IF网络相互作用的功能序列。将编码全长DPI的克隆瞬时转染到COS-7细胞中,产生的蛋白质出现在一些细胞中,与桥粒结合,在其他细胞中与IF结合并破坏IF。该克隆中羧基末端的缺失导致蛋白质仍能与桥粒结合,但不能与IF网络相互作用。由于氨基末端似乎对IF相互作用是不必要的,我们基于与相关分子大疱性类天疱疮抗原和补体的序列相似性块,在DP的羧基末端进行了精细的缺失。我们在DP的羧基末端发现了一个序列,该序列是与角蛋白IF结合和破坏所必需的,而不是波形蛋白IF。此外,特定DP蛋白与角蛋白IF而不是波状蛋白IF的结合与Triton提取抗性相关。特定DP序列缺失导致的显著解偶联表明,DP的羧基末端与角蛋白和波形蛋白IF网络有不同的相互作用。

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引用人

工具书类

    1. 细胞科学杂志。1990年10月;97(第2部分):247-57-公共医学
    1. 分子细胞生物学。1985年12月;5(12):3610-6-公共医学
    1. 细胞生物学杂志。1991年5月;113(3):645-55-公共医学
    1. 细胞生物学杂志。1991年5月;113(4):843-55-公共医学
    1. 细胞生物学杂志。1991年6月;113(5):1111-24-公共医学

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