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.1988年5月5日;333(6168):90-3.
doi:10.1038/333090a0。

重链结合蛋白识别体外易位的异常多肽

附属公司

重链结合蛋白识别体外易位的异常多肽

C K Kassenbrock公司等。 自然. .

摘要

免疫球蛋白重链结合蛋白(BiP,GRP-78)在内质网(ER)中与未完全组装、结构突变或糖基化错误的新合成蛋白紧密结合。BiP的功能是防止错误折叠或未完全组装的蛋白质分泌,促进蛋白质折叠或组装,或溶解内质网腔内的蛋白质聚集体。在这里,我们在体外蛋白质翻译-转移系统中研究了BiP与新合成多肽的相互作用。我们发现BiP与非糖基化酵母转化酶和不正确的二硫键合催乳素形成紧密复合物,但与糖基化转化酶或正确的二磷键合催乳素均未检测到关联。此外,BiP仅与催乳素的完整链相关,而与正在合成的链无关。我们得出的结论是,BiP在体外能够识别并与异常折叠或异常糖基化多肽高亲和力结合,但并非在折叠时与所有新生链结合。

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