The alpha2-5'AMP-activated protein kinase is a site 2 glycogen synthase kinase in skeletal muscle and is responsive to glucose loading

doi:10.2337/diabetes.53.12.3074

.2004年12月；53(12):3074-81.

doi:10.2337/糖尿病.53.12.3074。

α2-5'AMP激活的蛋白激酶是骨骼肌中的一种位点2糖原合成酶激酶，对葡萄糖负荷有反应

塞巴斯蒂安·博根森¹, 雅各布·N·尼尔森, 杰斯珀·B·伯克, 格里斯·斯凯特·奥尔森, 贝诺伊特·维奥利特, 法布里奇奥·安德雷利, 彼得·施杰林, 苏菲·沃隆, D格雷厄姆·哈迪, 博·汉森, 埃里克·A·里希特, 约根·F·P·沃伊塔舍夫斯基

附属公司

PMID： 15561936
内政部： 10.2337/糖尿病.53.12.3074

α2-5'AMP激活的蛋白激酶是骨骼肌中的一种位点2糖原合成酶激酶，对葡萄糖负荷有反应

塞巴斯蒂安·博根森等。糖尿病. 2004年12月.

.2004年12月；53(12):3074-81.

doi:10.2337/糖尿病.53.12.3074。

作者

附属

¹哥本哈根大学运动科学研究所人体生理学系哥本哈根肌肉研究中心，丹麦哥本哈根。

PMID： 15561936
内政部： 10.2337/糖尿病.53.12.3074

摘要

5'AMP活化蛋白激酶（AMPK）是一种潜在的抗糖尿病药物靶点。在这里，我们表明，5-氨基咪唑-1-β-4-甲酰胺核糖呋喃糖苷（AICAR）对AMPK的药理激活导致糖原合成酶（GS）失活，GS在Ser 7（位点2）磷酸化。在alpha2-AMPK基因靶向缺失的小鼠肌肉中，GS位点2的磷酸化在基础条件下降低，AICAR治疗后保持不变。相反，在α1-AMPK基因敲除小鼠中，对AICAR的反应是正常的。燃料过剩（葡萄糖负荷）降低了AICAR对AMPK的激活，但下游靶点乙酰辅酶A羧化酶-β和GS的磷酸化正常。分馏研究表明，这种抑制AMPK活化的现象并不是AMPK与膜或糖原结合的直接结果，因为AMPK在膜/糖原分馏中的磷酸化程度比在细胞溶质部分中的AICAR反应更大。因此，AMPK对AICAR的下游作用不受葡萄糖负荷的影响，而AMPK磷酸化判断的AMPK上游激酶的作用降低。事实上，α2-AMPK是一种GS激酶，在激活葡萄糖转运的同时使GS失活，这表明应平衡看待AMPK作为抗糖尿病药物靶点的适用性。

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