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.2002年2月；7(2):91-7.
doi:10.1046/j.1356-9597.2001.00504.x。

p21-活化激酶（PAK）对波形蛋白的磷酸化和重组

Hidemasa Goto先生 1, 田锅一郎（Kazushi Tanabe）, 爱德华·曼瑟, 路易斯·林, 安井义弘, 稻崎正男
附属公司
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p21活化激酶（PAK）对波形蛋白的磷酸化和重组

Hidemasa Goto先生等。 基因细胞. 2002年2月.
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摘要

背景：中间丝是三大细胞骨架丝之一。波形蛋白是表达最广泛的IF蛋白成分。Rho家族的小GTPase，如Cdc42、Rac和Rho，被认为控制肌动蛋白丝和其他细胞骨架丝的组织。

结果：我们确定波形蛋白丝是否可以由p21-活化激酶（PAK）调节，PAK是Cdc42或Rac下游的靶点之一。体外分析表明，波形蛋白是PAK的良好底物。这种磷酸化的波形蛋白失去了形成10nm细丝的潜力。我们确定氨基末端头部结构域中的Ser25、Ser38、Ser50、Ser65和Ser72是PAK波形蛋白的主要磷酸化位点。COS-7细胞中组成活性PAK的异位表达诱导波形蛋白磷酸化。波形蛋白的纤维束或颗粒在这些转染细胞中很常见。然而，激酶活性突变体既没有诱导波形蛋白磷酸化，也没有诱导纤维丝重组。

结论：我们的观察表明，PAK可能通过直接的波形蛋白磷酸化调节波形蛋白丝的重组。

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引用人

  • 血管机械传导。
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  • RAB7A通过AKT和PAK调节波形蛋白磷酸化。
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