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.2001年9月14日;276(37):34359-62.
doi:10.1074/jbc。C100368200。 Epub 2001年7月20日。

通过直接靶向Na-K-Cl协同转运蛋白1型蛋白磷酸酶调节离子转运

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通过将1型蛋白磷酸酶直接靶向Na-K-Cl协同转运蛋白调节离子转运

R B达曼等。 生物化学杂志. .
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摘要

主要蛋白磷酸酶的特异性是通过靶向亚单位赋予的,每个亚单位都与磷酸酶特异性结合,并靶向底物蛋白附近。在蛋白磷酸酶1(PP1)的情况下,靶向亚单位上的RVXFXD基序与PP1c(催化亚单位)中的缝隙结合。在这里,我们报道了PP1的底物Na-K-Cl共转运体(NKCC1)在其靠近调节性磷酸化位点的N末端具有该基序,并且PP1与NKCC1的直接结合在确定细胞内氯化物调节的设定点方面具有重要的功能。基序被破坏或改进的NKCC1突变体,由于协同转运蛋白去磷酸化速率的改变,其活化曲线发生了显著改变。此外,通过共沉淀这两种蛋白观察到的NKCC1和PP1c的直接相互作用在缺乏位点的突变中没有发现。这建立了一种新的磷酸酶特异性范式,其中包含RVXFXD基序的底物蛋白直接与PP1c结合;我们认为这可能是一种相当普遍的机制。

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