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.2000年12月;7(12):1165-71.
doi:10.1038/82028。

酵母精氨酸甲基转移酶Hmt1的结构和低聚化

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酵母精氨酸甲基转移酶Hmt1的结构和低聚化

V H韦斯等。 自然结构生物. 2000年12月.

摘要

精氨酸处的蛋白质甲基化在真核生物中普遍存在,并影响信号转导、基因表达和蛋白质分类。Hmt1/Rmt1是酵母中主要的精氨酸甲基转移酶,它催化几种mRNA结合蛋白中精氨酸残基的甲基化,并促进其从细胞核输出。我们现在报告Hmt1的晶体结构,分辨率为2.9A。Hmt1形成一个约32对称的六聚体。低聚物的表面主要是二聚体界面上的大酸性空穴。二聚体接触位点的突变消除了Hmt1在体内和体外的活性。酸性空腔中的突变残基显著降低底物Npl3的结合和甲基化。

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