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.2000年12月1日;275(48):37853-9.
doi:10.1074/jbc。M004865200。

一种RNA病毒捕捉酶的膜结合机制

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一种RNA病毒捕捉酶的膜结合机制

一只兰皮奥等。 生物化学杂志. .
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摘要

Semliki Forest病毒的RNA复制复合物通过mRNA-capping酶Nsp1与细胞质膜结合。在这里,我们研究了与Nsp1的膜结合域相对应的合成肽(245)GSTLYTESRKLLRSWHLPSV(264)的结构和脂质体相互作用。只有当带负电荷的脂质存在时,肽才会与脂质体相互作用,从而导致肽的结构从随机卷曲变为部分α-螺旋构象。核磁共振结构表明,α-螺旋是两亲性的,疏水表面由几个亮氨酸、缬氨酸和色氨酸部分(Trp-259)组成。荧光研究表明,这种色氨酸嵌入到双层中脂肪酰基链的第九和第十碳的深度。突变W259A改变了肽的双层结合模式,并消除了其竞争完整Nsp1膜结合的能力,表明其在Nsp1的膜结合和功能中起着关键作用。

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