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采用基于片段的对接方法，对几种caspase-3小分子抑制剂进行了鉴定和测试，并测定了三种抑制剂复合物的晶体结构。晶体结构显示，一种抑制剂（NSC 18508）仅占据S1亚网站，而另两种抑制剂（NSC 89167和NSC 251810）仅与底物结合位点的主要部分结合。在所有三种半胱天冬酶-3抑制剂复合物中观察到的主要构象变化之一是Tyr204侧链的旋转，其阻断S2亚基。此外，形成S1-S4和S1'亚基的残基的结构变异支持活性位点中抑制剂结合的诱导fit机制。本文报道的高分辨率晶体结构为底物结合位点的结构提供了新的见解，这可能有助于设计更有效的半胱天冬酶抑制剂。
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