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J.阿利卡耶,K.卡耶,B.兰杰巴尔,H.纳德里·马内什,Y.-H.林,E.刘,H.-H.关,Y.-C.谢,P.川卡扬,Y.-C.黄,J.杰亚拉曼,M.-Y.刘和C.-J.Chen先生 晶体结构解淀粉芽孢杆菌1.4°分辨率的α-淀粉酶（BAA）揭示了该家族同源蛋白热适应的模糊性。BAA的最终模型由两个背对背的分子组成，这可能是晶体堆积的结果。尽管BAA的结构高度一致，但与其他液化型α-淀粉酶的结构比较表明，二级结构水平存在中度差异。此外，使用各向异性的区域位移测量B类-因子和域运动分析表明，域B对BAA的总柔度有显著影响，而结构的目视检查与地衣双歧杆菌α-淀粉酶（BLA）表明后者在中心结构域A中具有更高的灵活性。因此，与BAA相比，结构域B的刚性大大提高了BLA中的热稳定性，因此可能在α-淀肪酶的液化中发挥重要作用。
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