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从鲸鱼中分离的流感病毒神经氨酸酶（NA）的X射线结构为N9亚型，分辨率为2.2º，不对称单元中含有四聚体蛋白。在先前测定的NA结构中，观察到钙离子在底物结合位点附近协调氨基酸。在这里测定的三种NA单体中，钙不存在，导致底物结合位点附近的结构改变。这些变化影响残基的构象，残基参与酶和底物之间的几个关键相互作用，并在分子水平上为钙在底物和抑制剂结合中的结构和功能作用提供基础。在与蛋白质的复合物中鉴定出几个硫酸根离子。它们位于活性位点，占据为底物（唾液酸）羧酸盐保留的空间，并且位于远离底物结合位点的位置。这些位点为设计流感病毒NA抑制剂提供了新的机会。
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