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利用先前报道的分裂内含子技术构建的环状绿色荧光蛋白（cGFP）晶体等。(2001),生物学杂志。化学。 276得到了16548-16554]，并用分子置换法对其结构进行了解析。虽然蛋白质的核心可以明确地从真序列的第一个残基到最后一个残基进行拟合，但由于晶体的高含水量，连接肽区域的电子密度相当低。因此，可以得出结论，蛋白质的这一部分在当前结构中高度无序，并且非常灵活。这一点得到了连接肽区域中缺少晶体接触的支持，并且蛋白质的核心表现出与其他GFP结构中已知的构象非常相似的构象，因此不涉及人工连接物的存在引起的任何限制。然而，正如溶解晶体的质谱所证实的那样，密度与回路完整一致。本结构包含一个反平行cGFP二聚体，其中二聚体界面与具有两个GFP分子的其他晶体结构明显不同。这进一步支持了这样一个事实，即GFP的圆柱体表面是相当通用的，并且可以在蛋白质-蛋白质相互作用中使用各种极性和非极性贴片。
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