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复制蛋白A（RPA）是一种单链DNA结合蛋白，参与真核生物DNA代谢的各个方面。RPA的可溶性异二聚体形式由14和32 kDa亚基组成（RPA14/32）。采用动态光散射（DLS）分析提高RPA14/32的纯化、稳定和结晶。在净化的最后阶段增加还原剂的浓度，可以减小阴离子交换色谱中二级峰的大小，并促进溶液中的单一物种。这导致纯化蛋白的多分散性降低，结晶时间从9-12个月延长到6天。通过这种均匀制备，DLS证明RPA14/32可逆地结合成二聚体二聚体。为了进行结构测定，获得了四种不同的RPA14/32晶体形式，并使用同步辐射收集了其中三种晶体的完整衍射数据。从六角晶体中收集到2.4º分辨率的数据(P（P）三2或P（P）三1;一=b条= 63.0,c（c）=272.6Å），并从两种正交晶型（均为P（P）212121; 表格I，一= 61.4,b条 = 75.2,c（c）= 131.6 Å; 表格II，一= 81.8,b条= 140.4,c（c）= 173.1 Å).
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