U32家族是MEROPS数据库中2500多种注释肽酶的集合，其催化机制未知。它们主要存在于细菌和古细菌中，但在真核生物中也发现了一些代表性的细菌。许多U32成员与致病性有关，例如来自幽门螺杆菌和沙门氏菌U32催化结构域的首次晶体结构分析坎德利草属（基因mk0906型)揭示了一个修正的（βα）8TIM带相关折叠具有一些独特的特征。股线β7和β8之间的连接段延长，螺旋线α7位于桶体C端的顶部。该蛋白质具有二聚四元结构，其中锌离子被两个单体的组氨酸和半胱氨酸侧链对称结合。这些残基存在于保守的序列基序中。在三维结构中没有可识别的典型蛋白水解基序，生化分析也未能证明蛋白水解活性。一个结合醋酸离子的隧道位于β-桶的C末端。两个疏水槽在桶的C端形成一个通道，在该通道中，醋酸盐离子被结合。其中一个凹槽与斯特雷普-晶格中另一个二聚体的标签II。因此，这些凹槽可能是疏水肽或其他配体的结合位点。
