HIV-1包膜gp160糖蛋白（Env）是gp120和gp41异二聚体的三聚体，介导细胞进入，是体液免疫反应的主要靶点。针对HIV-1的广泛中和抗体（bNAbs）显示了多个表位或脆弱性位点，但由于缺乏Env三聚体环境中完整表位的结构信息，大多数这些位点的定位不完整。这里，可溶性BG505 SOSIP gp140三聚体的晶体结构与bNAbs 8ANC195和PGT128在4.6º分辨率下显示了与以前的抗体-gp120结构相比的额外相互作用。对于8ANC195，除了先前记录的与gp120的相互作用外，现在还阐明了与gp41的实质性界面，其中包括与N637聚糖的广泛相互作用。令人惊讶的是，去除N637聚糖并未影响8ANC195亲和力，这表明抗体已进化为在不损失结合能的情况下容纳该聚糖。PGT128通过多米诺骨牌效应间接影响N262聚糖，其中PGT128与N301聚糖结合，而N301糖又与N262聚糖相互作用并重新定位，从而说明相邻聚糖对表位构象和稳定性的重要作用。与其他Env三聚体和gp120结构的比较支持聚糖N262的诱导构象，表明聚糖屏蔽在PGT128结合时发生变构修饰。环境三聚体上两种广泛中和抗体的完整表位现在可以用于HIV-1疫苗设计。
