在蛋白质合成中，通常需要20种类型的氨酰基tRNA合成酶（aaRS）来区分这20种类型的氨基酸，以便每种氨基酸都能严格识别同源氨基酸和同源tRNAtokodaii黄颡鱼应变7(标准)然而，天冬酰胺-tRNA合成酶（AsnRS）缺失。据信，AspRS反而产生Asp-tRNAAsn公司除了Asp-tRNA天冬氨酸为了揭示两种反密码子（天冬氨酸的GUC和天冬酰胺的GUU）的识别机制标准-AspRS（非歧视型）已被确定为2.3°分辨率，作为来自克里纳恰的非歧视型AspRS的第一个例子。与区分AspRS的结构进行的结构比较表明，这些结构总体上彼此相似，催化结构域如预期的那样高度保守。然而，在N端结构域中，第三个反密码子核苷酸的结合位点被修饰为接受两个嘧啶碱C和U，而不是嘌呤碱。在辨别性AspRS中，C碱基可以与周围的主链酰胺基结合形成氢键，而在非辨别性AspRS中，相应的氨基酸残基被脯氨酸取代，脯氨酸不具有用于氢键形成的酰胺H原子，因此允许U碱基被容纳在该位点中。此外，覆盖基面的残基在非歧视性天冬氨酸还原酶中缺失。这些氨基酸的变化使C和U都可能被非歧视性的天冬氨酰还原酶所接受。据推测，这种非歧视性AspRS已被引入嗜热菌通过水平基因转移。
