研究最多的蛋白蛋白酶抑制剂之一是土耳其卵粘蛋白第三结构域OMTKY3。该抑制剂包含一个反应侧环（Lys13I–Arg21I），以几乎相同的方式与所有研究的丝氨酸蛋白酶结合，无论其家族或特异性如何。测定了与枯草杆菌素嘉士伯（CARL）结合的OMTKY3的晶体结构。晶体不对称单元中有两个完整的配合物副本。然而，这两种酶分子实际上是相同的[274℃时为0.16？根-平方差（r.m.s.d.）α原子]，两种抑制剂分子之间表现出显著的差异（50℃时r.m.s.d.=2.4Åα原子）。与其他蛋白酶结合的OMTKY3分子相比，这些抑制剂显示出更大的差异。这项工作有助于重新评估某些卵粘蛋白残基在蛋白酶结合中的重要性，并解释为什么CARL–OMTKY3复合物的可加性和基于序列的结合预测方法失败。
