The organization of divalent cations in the active site of cadmium Escherichia coli fructose-1,6-bisphosphate aldolase

Hall, D.R.; Kemp, L.E.; Leonard, G.A.; Marshall, K.; Berry, A.; Hunter, W.N.

doi:10.1107/S0907444902023661

镉活性位点二价阳离子的组织大肠杆菌果糖-1,6-二磷酸醛缩酶

D.R.霍尔,L.E.坎普,G.A.伦纳德,K.马歇尔,A.贝里和W.N.亨特

锌酶的先前确定的晶体结构大肠杆菌II类果糖-1,6-二磷酸醛缩酶的蛋白质结构表现出良好的一致性，但活性部位的金属离子结构不同。含镉酶的结构²⁺代替锌²⁺现已确定分辨率为2.0º，以便于阳离子识别。蛋白质结构与其他结构和五种镉元素基本相同²⁺已确定位置。其中两个阳离子位于活性部位；一个对应于催化离子，另一个提供结构贡献。这些Cd²⁺站点相当于两个Zn²⁺当酶与过渡态模拟物络合时观察到的离子，证实了我们对这些离子所起作用的分配。

关键词：镉;果糖1,6-二磷酸醛缩酶;锌.

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PDB参考：果糖-1,6-二磷酸醛缩酶镉，1gy，r1gysf

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