真菌黑曲霉是工业纤维素酶的主要来源。β-1,4-内切葡聚糖酶是A.尼日尔尽管应用广泛，但对这种酶的结构知之甚少。这里，β-1,4-内切葡聚糖酶的结构A.尼日尔（EglA）以2.1º的分辨率测定。虽然EglA和CelB2（12家族的另一成员）之间的序列同源性很低，但它们核心区域的三维结构非常相似。结构差异主要出现在环区，其中CelB2有一个额外的β片（β片C类)在天然酶结合间隙的非还原端。用PdCl孵化EglA2不可逆地抑制EglA活性。酶-钯复合物的结构研究表明2+离子与每个EglA分子结合。Pd之一2+离子与Met118 S形成配位共价键δ和亲核Glu116 O![[ε]](/logos/entities/epsiv_rmgif.gif)
1在酶的活性部位。其他两个Pd2+离子结合在蛋白质表面。Pd的绑定2+EglA的离子不会显著改变蛋白质骨架的一般构象。基于这一结构研究，可以得出结论，钯离子直接结合并阻断EglA的活性位点，从而使酶失活。
