酮合酶（KSs）通过两步乒乓反应机制催化脂肪酸生物合成中的必需碳-碳键形成反应。在大肠杆菌，有两个具有重叠底物选择性的同二聚体伸长KSs，FabB和FabF。然而，FabB对于在缺乏外源性UFA的情况下细胞生存所需的不饱和脂肪酸（UFA）的生物合成至关重要。此外，FabB对长于12个C原子的底物的活性降低，而FabF有效地催化饱和C14和不饱和C16:1酰基-酰基载体蛋白（ACP）复合物的延伸。在本研究中，解决了FabB与ACPs配合物中的两种交联晶体结构，ACPs与近似催化步骤的长链脂肪酸交联探针进行了官能化。两种同二聚体结构都具有不对称的底物结合囊，这表明当与C14和C16酰基链结合时，两种FabB单体之间存在合作关系。此外，这些结构捕获了一种不寻常的活性位点门控残基旋转异构体Phe392，它可能代表底物释放前的催化状态。这些结构证明了基于机械的交联方法在捕获和阐明KS介导的近原子分辨率催化伴随的构象跃迁方面的实用性。
