蛋白质的非预期结晶通常来源于表达宿主而非目标重组蛋白，这是定期报告的。尽管该领域取得了巨大的技术进步，但为相应的衍射数据指定一个结构模型并不是一件轻而易举的任务。这里，酰基载体蛋白合成酶（AcpS）的结构来自耻垢分枝杆菌(毫秒AcpS），在实验装置中意外结晶，以生长结核分枝杆菌蛋白质使用M.污点作为一个表达系统，本文进行了报道。在用分子置换法解决目标蛋白结构的多次尝试都不成功后，没有得到令人信服的解决方案，这表明衍射数据可能对应于人造蛋白的晶体，最终由基于现有数据库的序列无关分子替换(辛巴德)服务器。这个毫秒AcpS结构的分辨率为2.27？，结构分析显示为整体保守褶皱。毫秒AcpS形成了一种三聚体结构，类似于来自各种生物的AcpS的其他报道结构；然而，参与三聚体形成的残基并不严格保守。一种不相关的金属离子（Ni2+)在His49和His116附近观察到，可能在蛋白质纯化过程中并入。在连接α3和α4螺旋的环中观察到结构和序列差异，这两个螺旋负责酶的开放和闭合构象。此外毫秒AcpS增强了目前对该酶的理解，该酶在脂肪酸生物合成途径中酰基载体蛋白的功能激活中起着关键作用。
