阿利孢子虫（ALV）是一种11-氨基酸疏水性环状肽N个-甲基-D类-丙氨酸和N个-乙基-L（左）-缬氨酸（NEV）残基分别位于位置3和4。ALV是一种非免疫抑制性环孢素a（CsA）衍生物。该抑制剂以亲环素（Cyps）为靶点，Cyps是一种含有肽基丙基的蛋白质家族顺式/反式异构酶的酶活性。Cyps作为蛋白质伴侣，参与多种细胞功能。此外，Cyps已被证明是许多病毒复制的重要辅因子，包括丙型肝炎病毒和人类免疫缺陷病毒也被证明与线粒体疾病有关。由于这些原因，亲环素是一种有吸引力的药物靶点。ALV与亲环素A（CypA）复合物的结构已在1.5º分辨率下测定，CypA是人类中含量最丰富的Cyp。CypA–ALV复合物的第一个结构表明，ALV的结合与CsA的结合非常相似。高分辨率允许明确测定ALV中残基3和残基4与目标结合时的构象。特别是，NEV4的侧链构象排除了CypA–ALV复合物与钙调神经磷酸酶（一种参与免疫反应的细胞蛋白磷酸酶）的相互作用，这解释了ALV的非免疫抑制特性。本研究提供了CypA-ALV相互作用的详细分子见解。
