凋亡抑制蛋白（IAP）家族包含凋亡和炎症的关键调节剂，这些调节剂通过杆状病毒IAP-repeat（BIR）结构域与caspases相互作用。IAP蛋白的过度表达经常发生在癌细胞中，从而抵消激活的凋亡程序。因此，IAP蛋白已成为癌症治疗的潜在靶点。在这项工作中，使用X射线晶体学来确定来自人类NAIP和cIAP2的BIR结构域的第一个结构。这两种结构在保守的肽结合槽中都含有一个N-末端的四肽。结构显示，这两种蛋白质以与其他BIR结构域相似的方式结合四肽。描述了肽的P1’-P4’侧链的详细相互作用，为肽特异性识别提供了结构基础。位于P3'位置的精氨酸侧链显示出与结合囊中疏水部分的良好相互作用，而P2'和P4'囊中的疏水残基与其他BIR结构域肽复合物中的疏水残留物产生类似的相互作用。这些结构还揭示了P1'位置的丝氨酸是如何被NAIP和cIAP2的结合囊所容纳的。除了阐明这两种蛋白质的特异性决定因素外，这些结构现在还应该为未来针对这些蛋白质的基于结构的工作提供框架。
