NAD激酶是唯一已知的催化NADP形成的酶，NADP是一种参与大多数合成代谢反应和抗氧化防御系统的辅酶。尽管它很重要，但对催化机制知之甚少，直到最近才有几个NAD激酶结构沉积在PDB中。在这里，对无机聚磷酸盐/ATP-NAD激酶PPNK_THEMA（一种来自海洋热藻报告分辨率为2.3º。在没有辅因子或底物结合的状态下，使用在硒吸收峰波长处收集的单波长异常衍射（SAD）数据求解晶体结构。研究表明，258-氨基酸蛋白折叠成两个不同的结构域，类似于最近报道的NAD激酶。N-末端α/β-结构域跨越多肽的前100个氨基酸和最后30个氨基酸，在PDB中有几个拓扑匹配，而另一结构域跨越中间130个残基，采用独特的β-三明治结构，仅与NAD激酶最近沉积的PDB结构相匹配。
