色氨酸酶（Trpase）是一种依赖于5’-磷酸吡哆醛（PLP）的同源四聚体酶，催化L（左）-色氨酸。Trpase也因其不耐寒性而闻名，这是一种在低温（2°C）下可逆的活性损失，与四聚体的解离有关。大肠杆菌胰蛋白酶分解为二聚体，而普通变形杆菌色氨酸酶分解成单体。因此，这种酶是研究蛋白质相互作用和蛋白质四级结构的合适模型。本研究的目的是了解大肠杆菌和普通P.vulgaris色氨酸酶。特别是，研究了同四聚体Trpase分子轴上的突变对其解离的影响。为了回答这个问题大肠杆菌酶的产生类似于普通P.vulgaris色氨酸酶。在一组中，位于分子轴上的残基15和59R（右）（也称为非催化轴）发生突变。第二组包括位于分子轴298位的突变问（也称为催化轴）。更换沿R（右）轴导致四聚体分解为单体，类似于普通P.vulgarisTrpase，同时替换沿着问axis只导致分裂成二聚体。V59M突变体的晶体结构大肠杆菌Trpase也以apo形式测定，发现与野生型类似。这项研究表明大肠杆菌Trpase疏水相互作用沿R（右）轴将两个单体更紧密地结合在一起，防止二聚体分解为单体。沿问轴对带电残基的作用导致四聚体不易离解。因此，结果表明大肠杆菌Trpase沿着分子方向转化为二聚体问轴。
