含组氨酸的磷酸载体蛋白（HPr）是细菌磷酸烯醇丙酮酸盐的一般成分：糖磷酸转移酶系统（PTS），参与称为PTS糖的许多糖的磷酸化偶联运输。HPr在培养基中存在PTS糖时主要以去磷酸化形式存在，而在没有PTS糖的情况下其磷酸化增加。最近的一项研究表明，HPr的去磷酸化形式结合并拮抗抗igma因子Rsd的功能。这个反igma因子隔离了内务管理sigma因子σ70促进RNA聚合酶上的σ亚单位从σ70应力响应σ因子σS公司在稳定期细胞中。在本研究中，Rsd和HPr复合物的结构以2.1º的分辨率进行了测定，发现Rsd表面HPr的结合位点与σ的结合位点部分重叠70HPr上磷酸化位点在Rsd结合界面的定位解释了为什么HPr磷酸化取消了其与Rsd的结合。参与HPr–Rsd相互作用的关键残基的突变显著影响HPr与σ的竞争70用于绑定到Rsd在体外和体内研究结果为全球基因调控与外部环境中养分可用性的联系提供了结构基础。
