氨基酸转移酶（AT）是化学和制药工业中常用的酶，用于通过转氨反应合成天然和非天然氨基酸。目前，最常用的是来自嗜中温生物的容易获得的酶；然而，出于经济和生态方面的原因，利用嗜冷菌中的转氨酶将更为有利，因为它们的最佳反应温度通常明显低于中温AT。本文报道了冷活性芳香族氨基酸转氨酶的基因分离、蛋白表达、纯化、酶学性质和结构研究(Psy（磅/平方英寸）ArAT）来自精神分裂症患者sp.B6，一种来自南极土壤的嗜冷革兰氏阴性菌株。初步计算分析表明，通过利用芳香氨基酸和天冬氨酸作为底物，该酶具有双重功能。酶活性测试证实了这一假设，表明其属于EC2.6.1.57类。一种嗜冷芳香族氨基酸转氨酶的第一晶体结构已在2.19º天然酶的分辨率下测定(Psy（磅/平方英寸）ArAT）及其与天冬氨酸的络合物为2.76(Psy（磅/平方英寸）ArAT/D）。这两种晶体都生长在单斜空间群中P（P）21在稍微不同的结晶条件下。这个心理学ArAT晶体在不对称单元中包含一个二聚体（90kDa），对应于这种酶的活性形式，而Psy（磅/平方英寸）ArAT/D复合物包括四个二聚体，显示出转氨反应的不同阶段。
