锌蛋白酶是一类独特的蛋白水解酶，其中至少有一个锌离子直接参与催化作用。这个家族包括越来越多的重要生物酶，它们是合理药物设计的诱人靶点。本文研究了这些酶的锌结合环境的特殊特征，以获得在制备“锌导向”选择性抑制剂时有用的信息。羧肽酶A（CPA）被认为是一类锌蛋白酶的模型，活性中心锌及其相互作用的研究主要集中在几何因素上。讨论了天然酶和脱辅基酶的三维结构，以及几种酶-抑制剂复合物的高分辨率结构。本文将首先对CPA衍生物进行结构分析，然后讨论一系列已制备和表征的锌模型化合物，以检查锌在未受约束体系中的配体和几何偏好。X射线结晶学（大分子和小分子）是用于结构分析的主要实验方法，而辅助计算方法已用于静电势的检查。为了得出关于锌离子作为抑制剂结合的主要靶点的潜在用途的一般结论，对各种实验结果进行了汇总。这些研究结果表明，锌离子对底物的结合和催化活化以及四面体反应中间体的稳定都很重要。
