在酶-抑制剂复合物的结晶过程中，经常会发现抑制剂会导致晶体堆积，这与天然蛋白质不同。这是人类非胰腺分泌磷脂酶A晶体的情况2（124个残基）当蛋白质与潜在的磷脂酰氨基类似物络合时，不对称单元中包含六个分子。以单体天然蛋白的结构为探针，通过分子置换法确定六聚体结构。作为实验的延伸，测试了由17%已知单体结构组成的主干多肽在分子替换中是否能在目标分子上找到正确位置。由赖氨酸配体的赖氨酸、精氨酸、鸟氨酸结合蛋白（LAO，共238个残基）的N末端77个残基的主链原子组成的探针模型可以正确地在与组氨酸配体的LAO上找到其位置，组氨酸作为不对称单元中的单体结晶。结果表明，只有17%的总衍射物质可用于分子置换，以解决晶体结构或获得可与同构置换法获得的相结合的相信息。
