用X射线晶体学以1.7º的分辨率测定了95-295 K范围内六种不同温度下的溶菌酶结构。在较低的温度下，晶体的晶胞体积减少了7.4%。体积变化不连续，体积接近238000欧三从295到250 K和大约220 200Ω三低于180 K。对蛋白质的热膨胀进行了分析，显示出各向异性，这与局部原子堆积和二级结构元素有关。低温下的溶菌酶结构与高温下的结构几乎相同，只有结构元素的较小相对平移和旋转，包括两个结构域的铰链弯曲重排。由于低温下晶格无序的大量增加，内部运动的动力学分析很困难。对有序蛋白质结合水的结构和动力学性质进行了分析。
